کلیات
کمی پس از پایه گذاری علم ایمونولوژی توسط لویی پاستور، مشخص شد که جز حفاظتی بسیاری از پاسخ‌های ایمنی در سرم وجود دارد. این جز حفاظتی، آنتی‌بادی (ایمونوگلوبولین) نامیده شد. در سال ۱۹۳۰ هیدلبرگر نشان داد که آنتی‌بادی‌ها از جنس پروتئین هستند. پنج رده از آنتی‌بادی‌ها IgG، IgA، IgM، IgD و IgE موجود هستند.
خواص آنتی‌بادی‌ها
آنتی‌بادی‌ها در بسیاری از مایعات بدن از جمله اشک، ترشحات دستگاه تنفس، غده بزاق دهان، محتویات روده، ادرار یافت می‌شوند. ولی بیشترین غلظت آنها در سرم خون است به همین دلیل و نیز به علت سهولت بدست آوردن آنها، برای انجام آزمایشات مختلف از آنتی‌بادی‌های سرم استفاده می‌شود. آنتی‌بادی‌های مانند سایر پروتئین‌ها از نظر خواصی، چون قابلیت انحلال در محلول‌های نمکی غلیظ، بار الکتریکی، وزن مولکولی و آنتی ژینیسته قابل بررسی هستند.
قابلیت انحلال آنتی‌بادی‌ها در محلول‌های نمکی
سال‌ها قبل در زمانی که علم شیمی پروتئین‌ها، در مراحل اولیه تکامل بود مشاهده شد که برخی از پروتئین‌های سرم، پس از مخلوط شدن با یک محلول اشباع شده سولفات آمونیوم هم حجمشان، رسوب می‌کنند. این پروتئین‌ها گلوبولین نامیده شدند و به پروتئین‌هایی که به صورت محلول باقی می‌ماندند نام آلبومین اطلاق گردید. آنتی‌باری‌های پروتئینی پس از مخلوط کردن سرم با سولفات آمونیوم رسوب کرده و لذا جزو گلوبولین‌ها بشمار می‌روند. پروتئین‌های اختصاصی که به عنوان آنتی بادی عمل می‌کنند، ایمونوگلوبولین نام داشته و با علامت اختصاری Ig نمایش داده می‌شوند.
بار الکتریکی آنتی‌بادی‌ها
یک پروتئین عبارت است از زنجیرهای از اسید‌های آمینه که به دنبال یکدیگر قرار گرفته‌اند. بعضی از این اسید‌های آمینه، اسیدی و بعضی دیگر بازی هستند. به این ترتیب بار الکتریکی یک پروتئین در کل بستگی به اسید‌های آمینه تشکیل دهنده آن دارد. با قرار دادن مخلوطی از پروتئین‌های مختلف در مجاورت یک پتانسیل الکتریکی در PH استاندارد می‌توان آنرا به اجزا مختلف تجزیه کرد. این روش الکتروفورز نام دارد. مولکول‌هایی که دارای بار مثبت هستند به سمت قطب منفی کشیده می‌شوند.
مولکول‌های خنثی ثابت باقی مانده و بالاخره مولکول‌های دارای بار منفی، جذب قطب مثبت می‌گردند. میزان حرکت هر یک از پروتئین‌ها متناسب با بار الکتریکی خالص آن خواهد بود. الکتروفورز سرم کامل منجر به تجزیه آن به چهار جزئی که دارای بیشترین بار منفی است به نام آلبومین و سه جز دیگر که همگی جزء گلوبولین‌ها می‌باشند عبارتند از: Alpha، Beta و Gamma گلوبولین‌ها که ایمونوگلوبولین‌ها در گروه گاما گلوبولین‌ها قرار می‌گیرند. البته بعضی از ایمونوگلوبولین‌ها نیز در بین بتا گلوبولین‌ها یافت می‌شوند.
وزن مولکولی آنتی‌بادی‌ها
ایمونوگلوبولین‌ها از ساختمان پایه متشکل از دو زنجیره سبک و دو زنجیره سنگین برخوردارند که زنجیرهای سنگین در رده‌های مختلف متفاوت هستند. زنجیره سبک وزن مولکولی ۲۵۰۰۰ دالتون دارد و در تمام رده‌ها مشترک است، ولی زنجیره سنگین وزن مولکولی ۵۰۰۰۰ تا ۷۷۰۰۰ دالتون دارد و از نظر ساختمانی در هر رده وضعیت متمایزی را نشان می‌دهد. زنجیره‌های پلی پیپتیدی بوسیله نیرو‌های کووالانسی و غیر کووالانسی به هم متصل می‌شوند.
ساختمان آنتی‌ژنی آنتی‌بادی‌ها
ایمونوگلوبولین‌ها از آنجایی که مولکول‌های پروتئینی هستند دارای قدرت آنتی‌ژنتیکی بسیار زیادی هستند. این موضوع را می‌توان با تزریق آنها به حیوانی از یک گونه دیگر ثابت کرد. برای مثال اگر ایمونوگلوبولین‌های انسان را به خرگوش تزریق کنیم، شاهد ایجاد یک پاسخ ایمنی بسیار قوی خواهیم بود. با بررسی آنتی‌بادی‌های موجود در سرم می‌توان پنج کلاس اصلی ایمونوگلوبولین‌ها را از یکدیگر تفکیک کرد. هر یک از این کلاس‌ها از نظر آنتی‌ژنتیکی منحصر به فرد می‌باشند. این پنج کلاس عبارتند از: IgG، IgA، IgM، IgE و IgD که ایمونوگلوبولین اصلی سرم IgG است.
تولید آنتی کور
مولکول‌های آنتی‌کور در بافت‌های لنفاوی بوسیله سلول‌های اختصاص یافته‌ای به نام لنفوسیت و سلول‌های پلاسما تولید می‌شود، چون جانوران بی‌مهره فاقد این سلول‌ها هستند لذا نمی‌توانند آنتی کور تولید کنند. لنفوسیت‌های عامل پاسخ ایمنی دو نوع هستند: لنفوسیت‌های نوع T. و B. که در مغز استخوان ساخته می‌شوند. در انسان بافت‌های لنفاوی در سرتاسر بدن از جمله عقده‌های لنفاوی، طحال و نقاط دیگر انتشار دارند. لنفوسیت‌ها حاوی ماکروفاژ‌های فاگوسیتک فراوان هستند که قادرند مواد و ذرات خارجی را در برگرفته و گردش خون را از وجود آنها پاک کنند.
هنگامی که آنتی ژنی بیگانه وارد گردش خون می‌شود به سرعت از بافت لنفاوی در خون نفوذ کرده و سرانجام بوسیله ماکروفاژ‌ها از گردش خون خارج می‌گردد. در درون ماکروفاژ‌ها مولکول‌های بلعیده شده به کمک آنزیم‌ها به مولکول‌های کوچک تبدیل می‌شوند. ماکروفاژ‌ها خود قدرت تولید آنتی‌کور ندارند، ولی در پاسخ‌های آنتی‌کوری نقشی به عهده دارند. زیرا آنها آنتی ژن‌ها را آماده کرده و به لنفوسیت‌های واکنشگر معرف می‌کنند. هر شاخص آنتی ژنی می‌تواند فقط سلول‌های واکنش گری را که آن را شناخته و واکنش می‌دهد انتخاب نماید و این امر بوسیله پذیرنده‌های اختصاصی گیرنده آنتی ژن که در سطح غشا قرار گرفته است انجام می‌گیرد؛ و به دنبال این واکنش‌ها آنتی کور‌ها ساخته شده و در خون آزاد می‌شوند.
کنترل سنتز آنتی‌کور و تجزیه شدن آن
چون آنتی کور‌ها فقط بعد از تحریک آنتی ژنی خاص در سلول‌های واکنشگر تولید می‌شوند لذا باقی ماندن آنتی ژن برای ادامه تکثیر سلول‌های مولد آنتی کور و پیدایش مقدار زیادی آنتی کور در سرم لازم است. با از بین رفتن آنتی‌ژن آنتی‌کور‌های مربوطه به مدت محدودی تشکیل شده وسپس به تدریج مقدار آنها کاهش می‌یابد. تقریبا همه آنتی‌کور‌های بدن نوزادان از مادر کسب شده است.
ایمونوگلوبولین‌های خون افراد بالغ در حد ۲۰۰ - ۱۵۰ میلیگرم در ۱۰۰ میلی‌لیتر پلاسمای خون ثابت باقی می‌ماند، ولی به دنبال تحریک آنتی ژنی شدید افزایش پیدا می‌کند. علاوه بر فیدبک وسایر مکانیسم‌های تنظیم کننده ایمنی کنترل پاسخ‌های ایمنی در سطح ژنتیکی انجام می‌گیرد. مانندسایر پروتئین‌های توانایی سنتز مولکول آنتی‌کور به اطلاعات ژنتیکی سلول بستگی دارد.